Yahoo奇摩 網頁搜尋

  1. 膠原蛋白 相關
    廣告
  1. 膠原蛋白 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-tw/膠原蛋白

    膠原蛋白(collagen) 佔哺乳類動物總蛋白質約20% ,也是人體的一種非常重要的蛋白質,主要存在於結締組織中,且植物組織中無此蛋白。 它有很強的伸張能力,是 韌帶 的主要成份,膠原蛋白也是 細胞外基質 的主要組成成分。

  2. 骨胶原蛋白 - 维基百科,自由的百科全书

    zh.wikipedia.org/wiki/骨膠原蛋白

    膠原蛋白這個名詞源自於希臘字「kolla」,意即黏膠。 骨膠原蛋白在骨骼中具備類似黏膠的作用,提供鈣的結合位點,是骨骼儲存鈣質的地方。 骨膠原蛋白能提供骨骼柔軟的基礎結構;鈣質與其他骨礦物質可以增加骨骼的強度與硬度。

  3. 膠原蛋白三螺旋 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-hk/三螺旋胶原蛋白

    膠原蛋白是一個非常龐大的家族,到目前為止,人們已發現26種不同類型的膠原,分別稱為Ⅰ型、Ⅱ型,Ⅲ型,Ⅳ型,Ⅴ型……雖然類型不同,但是所有的膠原蛋白在體內都是以膠原原纖維或稱膠原纖維的形式存在。. 膠原原纖維的基本結構單位是原膠原分子,其相對分子質量為 ...

  4. 羥脯胺酸 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-tw/羟脯胺酸
    • 結構和發現
    • 合成和功能
    • 臨床意義
    • 其他的羥基脯胺酸
    • 延伸閱讀

    在1902年時,赫爾曼·埃米爾·費歇爾從水解明膠中分離出了羥脯胺酸。在1905年時,Hermann Leuchs合成出了4-羥基脯胺酸的外消旋混合物。 羥脯胺酸有別於脯胺酸(英語:Proline),有一個鍵結在 γ 碳原子上的(OH)基團存在。

    羥脯胺酸的製備是藉由脯胺酸經脯胺醯羥化酶行羥基化反應後,在 γ 碳原子上鍵結一個(OH)基團。(此為一種轉譯後修飾)脯胺醯羥化酶的催化反應發生在內質網的內腔中。 雖然羥脯胺酸並不直接被納為蛋白,但在動物組織中發現約含有4%的羥脯胺酸,其含量高於其他七種胺基酸。 羥脯胺酸是膠原蛋白的主要組成部分,羥脯胺酸和脯胺酸是影響了膠原蛋白穩定性的關鍵,他們促使了膠原蛋白形成螺旋狀的結構。在典型的膠原蛋白的 Xaa-Yaa-Gly 三元組序列中(其中Xaa與Yaa可以是任何一種胺基酸),羥基化的脯胺酸會取代 Yaa 的位置,而產生 Xaa-Hyp-Gly 這個序列,這種脯胺酸殘基的修飾增加了膠原蛋白中三螺旋結構的穩定性。 最初被提出的說法是,由於水分子形成的氫鍵網絡連接了脯胺醯羥基與主鏈羰基基團,而維持了穩定性。 之後被指出,穩定性的增加,主要是藉由立體電子效應和羥脯胺酸殘基的水合所提供的額外穩定性。 除了膠原蛋白以外,在哺乳動物的彈性蛋白和 Argonaute 2 中也具有與膠原蛋白相似的結構區域,其中也含有羥基脯胺酸。 有些蝸牛毒素,芋螺毒素,也含有羥脯胺酸,但是並無與膠原蛋白相似的序列存在。 脯胺酸的羥基化作用已經被證實了,會促使缺氧誘導因子(HIF)中的α次單元(HIF-1α)經蛋白酶解作用後被降解。 在常氧(正常氧氣條件下),EGLN1 (頁面存檔備份,存於網際網路檔案館)蛋白會羥基化在 HIF-1α 的564位置上的脯胺酸, 這促使了其會被 von Hippel-Lindau tumor suppressor (pVHL)泛素化,之後便會觸發蛋白酶體的作用,而遭到降解。 因為這個原因,羥脯胺酸的含量也已經被用來作為一個指標,來確定膠原蛋白與明膠的量。不只在膠原蛋白中,羥脯胺酸也在一些其他的蛋白中被找到, 在植物細胞壁中也發現了富含羥脯胺酸的醣蛋白。

    脯胺酸羥化與抗壞血酸(維生素C)相關。 最明顯的,在人體內缺乏抗壞血酸的第一影響(牙齦和頭髮的問題),就是因為膠原蛋白中缺陷了羥基化的脯胺酸殘基,而使膠原蛋白分子的穩定性降低,導致壞血病。 血液和尿液中羥脯胺酸的增加,也已經在佩吉特氏病(Paget's disease)中被證實了。

    自然界中也存在著其它的羥基脯胺酸。 其中最值得注意的是 2,3-cis-、3,4-trans-和3,4-dihydroxyproline,其出現在矽藻的細胞壁,並且被假設具有使二氧化矽沉積的功能。 羥脯胺酸也存在於卵菌的外壁上,或與真菌相似的原生矽藻中。 (2S,4S)-cis-4-羥基脯胺酸是在鵝膏菌屬蘑菇的毒素環肽中發現。(例如,α-鵝膏蕈鹼和鬼筆環肽(phalloidin))

  5. 硬蛋白 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-tw/硬蛋白

    原膠原三股螺旋。 硬蛋白 (英語: Scleroproteins ,又稱 纖維狀蛋白 [質] )是兩種蛋白質主要分類其中的一種,另一種是 球狀蛋白質 。 角蛋白 、 膠原蛋白 、 彈性蛋白 與 絲心蛋白 都是硬蛋白。

  6. 蛋白質 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-tw/蛋白
    • 生物化學性質
    • 合成
    • 降解
    • 結構
    • 細胞功能
    • 研究方法
    • 蛋白質含量檢測
    • 營養作用
    • 歷史和詞源
    • 外部連結

    蛋白質是由不同的L型α胺基酸所形成的線性聚合物。目前在絕大多數已鑑定的天然蛋白質中發現的胺基酸有20種(參見標準蛋白胺基酸列表)。不過在自然界中還存在著一些特殊的胺基酸,例如在一種海洋寡毛綱小蠕蟲Olavius algarvensis以及與之存在共生關係的細菌δ1(該細菌屬於δ變形菌)中存在著高含量的硒代半胱氨酸,由原本為終止密碼子的UGA編碼,和吡咯賴胺酸,由終止密碼子UAG編碼。 所有胺基酸都有共同的結構特徵,包括與氨基連接的α碳原子,一個羧基和連接在α碳原子上的不同的側鏈。但脯氨酸有著與這種基本結構不同之處:它含有一個側鏈與氨基連接在一起所形成的特殊的環狀結構,使得其氨基在肽鍵中的構象相對固定。 標準胺基酸的側鏈是構成蛋白質結構的重要元素,它們具有不同的化學性質,因此對於蛋白質的功能至關重要。多肽鏈中的胺基酸之間是通過脫水反應所形成的肽鍵來互相連接;一旦形成肽鍵成為蛋白質的一部分,胺基酸就被稱為「殘基」,而連接在鏈的碳、氮、氧原子被稱為「主鏈」或「蛋白質骨架」。由於肽鍵有兩種共振態,具有一定的雙鍵特性,使得相鄰α碳之間形成肽平面;而肽鍵兩側的二面角確定了蛋白質骨架的局部形態。 由於胺基酸的非對稱性(兩端分別具有氨基和羧基),蛋白質鏈具有方向性。蛋白質鏈的起始端有自由的氨基,被稱為N端或氨基端;尾端則有自由的羧基,被稱為C端或羧基端。 「蛋白質」、「多肽」和「肽」這些名詞的含義在一定程度上有重疊,經常容易混淆。「蛋白質」通常指具有完整生物學功能並有穩定結構的分子;而「肽」則通常指一段較短的胺基酸寡聚體,常常沒有穩定的三維結構。然而,「蛋白質」和「肽」之間的界限很模糊,通常以20-30個殘基為界。「多肽」可以指任何長度的胺基酸線性單鏈分子,但常常表示缺少穩定的三級結構。

    蛋白質生物合成

    每一種蛋白質都有自己獨特的胺基酸序列,而胺基酸序列的組成信息則由編碼對應蛋白質的基因的核苷酸序列所決定。遺傳密碼是一套由三個核苷酸組成的密碼子,每一種三個核苷酸的組合可以編碼一種特定胺基酸,如mRNA上的AUG(在DNA中為ATG)編碼甲硫氨酸。由於DNA含有四種核苷酸(A、T、C、G),所以對應的可能的密碼子有4×4×4=64種;而標準胺基酸只有20種,因此有部分密碼子是冗餘的,即部分胺基酸可以由多個不同的密碼子所編碼。DNA中的基因首先在RNA聚合酶等蛋白質的作用下被轉錄為前mRNA。在大多數生物體中,前mRNA(或初始轉錄產物)要經過轉錄後修飾以形成成熟的mRNA,隨後mRNA就可以經由核糖體被用作蛋白質合成的模板。在原核生物中,mRNA可能可以在生成後被直接用於蛋白質合成,或者在離開類核後就結合核糖體。而在真核生物中,mRNA在細胞核中被合成,然後通過核膜被轉運到細胞質中;在細胞質中,mRNA才可以被用於蛋白質合成。原核生物的蛋白質合成速率可以達到每秒20個胺基酸,要高於真核生物。 從一個mRNA模板合成一個蛋白質的過程被稱為轉譯。在轉譯過程中,mRNA被一些蛋白質攜帶到...

    化學合成

    除了生物合成外,一些小的蛋白質可以通過多種化學途徑來合成。這些合成方法又被稱為肽合成,其依賴於有機合成技術,如化學連接來高通量生產肽。化學合成允許在合成的肽鏈中引入非天然胺基酸,如加入螢光標記的胺基酸。這些合成方法所合成的產物被大量應用於生物化學和細胞生物學實驗。但是,化學合成無法有效合成殘基數多於300的蛋白質,而且合成的蛋白質可能不具有天然的三級結構。大多數化學合成方法都是從C-端到N-端進行合成,剛好和生物合成反應的方向相反。

    對於細胞來說,蛋白質降解有多種用途,包括去除分泌蛋白的N末端信號肽,對前體蛋白進行剪切以產生「成熟」蛋白等。細胞不需要的或受到損傷的非跨膜蛋白質一般由蛋白酶體來進行降解,而真核生物的跨膜蛋白則通過內體運送到溶酶體(動物細胞)或液泡(酵母)中進行降解。降解所生成的胺基酸分子可以被用於合成新的蛋白質。一些蛋白質可以發生自降解。此外,細胞中存在的大量蛋白酶(特別是溶酶體中),可以對外來的蛋白質進行降解,這也是一種細胞自我保護的機制。 生物學實驗中,也經常對蛋白質進行降解分析;例如在蛋白質組學中,利用蛋白酶對特定蛋白質進行降解,並對降解產物進行質譜分析而獲得對應蛋白質的序列信息和修飾情況;此外,生物化學實驗中,埃德曼降解法常被用於對蛋白質進行胺基酸序列分析。

    大多數的蛋白質都自然摺疊為一個特定的三維結構,這一特定結構被稱為天然狀態(英語:Native state)。雖然多數蛋白可以通過本身胺基酸序列的性質進行自我摺疊,但還是有許多蛋白質需要分子伴侶的幫助來進行正確的摺疊。在高溫或極端pH等條件下,蛋白質會失去其天然結構和活性,這一現象就稱為變性。生物化學家常常用以下四個方面來表示蛋白質的結構: 1. 蛋白質一級結構:組成蛋白質多肽鏈的線性胺基酸序列。一個蛋白質是一個聚醯胺。 2. 蛋白質二級結構:依靠不同胺基酸之間的C=O和N-H基團間的氫鍵形成的穩定結構,主要為α螺旋和β摺疊。因為二級結構是局部的,不同的二級結構的許多區域可存在於相同的蛋白質分子。 3. 蛋白質三級結構:通過多個二級結構元素在三維空間的排列所形成的一個蛋白質分子的三維結構,是單個蛋白質分子的整體形狀。蛋白質的三級結構大都有一個疏水核心來穩定結構,同時具有穩定作用的還有鹽橋 (蛋白質)(英語:Salt bridge (protein))、氫鍵和二硫鍵,甚至轉譯後修飾。「三級結構」常常可以用「摺疊」一詞來表示。三級結構控制蛋白質的基本功能。 4. 蛋白質四級結構:由幾個蛋白質分子(多肽鏈),通常稱為蛋白質亞基所形成的結構,在功能上作為一個蛋白質複合體。 蛋白質並不完全是剛性分子。許多蛋白質在執行生物學功能時可以在多個相關結構中相互轉換。在進行功能型結構重排時,這些相關的三級或四級結構通常被定義為不同「構象」,而這些結構之間的轉換就被稱為「構象變換」。例如,酶的構象變換常常是由底物結合到活性位點所導致。在溶液中,所有的蛋白質都會發生結構上的動態變化,主要表現為熱振動和與其他分子之間碰撞所導致的運動。 蛋白質可以由三級結構的不同大致分為三個主要類別:球蛋白、纖維蛋白和膜蛋白。幾乎所有的球蛋白都是水溶性的,許多球蛋白是酶。纖維蛋白多為結構性的,例如,結締組織的主要成分膠原蛋白,或頭髮和指甲的蛋白質成分角蛋白。膜蛋白常常作為受體,或提供通道極性的或帶電的分子通過細胞膜。 要了解特定蛋白質的功能,獲得其三級結構或四級結構可以提供重要的結構信息。目前用於蛋白質的原子解析度結構測定的方法主要是X射線晶體學和NMR光譜學。冷凍電子顯微學也可以提供超大蛋白質複合物(如病毒、核糖體等)的低解析度結構信息。而電子晶體學在一些情況下也可以提供較高解析度的結構信息,特別是對於...

    蛋白質是細胞中的主要功能分子。除了特定類別的RNA,大多數的其他生物分子都需要蛋白質來調控。蛋白質也是細胞中含量最為豐富的分子之一;例如,蛋白質占大腸桿菌細胞乾重的一半,而其他大分子如DNA和RNA則只分別占3%和20%。在一個特定細胞或細胞類型中表達的所有蛋白被稱為對應細胞的蛋白質組。 蛋白質能夠在細胞中發揮多種多樣的功能,涵蓋了細胞生命活動的各個方面:發揮催化作用的酶;參與生物體內的新陳代謝的調劑作用,如胰島素;一些蛋白質具有運輸代謝物質的作用,如離子泵和血紅蛋白;可以消耗能量來轉動並運動的分子馬達;控制神經和反應的神經傳遞物;發揮儲存作用,如植物種子中的大量蛋白質,就是用來萌發時的儲備;許多結構蛋白被用於細胞骨架等的形成,如肌球蛋白;還有免疫、細胞分化、細胞凋亡等過程中都有大量蛋白質參與。 蛋白質功能發揮的關鍵在於能夠特異性地並且以不同的親和力與其他各類分子,包括蛋白質分子結合。蛋白質結合其他分子的區域被稱為結合位點,而結合位點常常是從蛋白質分子表面下陷的一個「口袋」;而結合能力與蛋白質的三級結構密切相關,因為結構決定了結合位點的形狀和化學性質(即結合位點周圍的胺基酸殘基的側鏈的化學性質)。蛋白質結合的緊密性和特異性可以非常高;例如,核糖核酸酶抑制蛋白可以與人的血管促生蛋白(英語:angiogenin)以亞飛摩爾(sub-femtomolar,即<10-15 M)量級的解離常數進行結合,但卻完全不結合(解離常數>1 M)angiogenin在兩棲動物中的同源蛋白抗腫瘤核糖核酸酶(英語:onconase)。)非常微小的化學結構變化,如在結合位點的某一殘基側鏈上添加一個甲基基團,有時就可以幾乎完全破壞結合;例如,氨醯tRNA合成酶可以分辨側鏈結構非常類似的纈氨酸和異亮氨酸,而這兩種胺基酸的差別就在於異亮氨酸的側鏈多出一個甲基。相同的蛋白質分子結合在一起就可形成同源寡聚體或多聚體,有些多聚體可以形成纖維;而這些形成纖維的蛋白質往往是結構蛋白,它們在單體狀態下是球蛋白,通過自結合來形成剛性的纖維。蛋白-蛋白相互作用可以調控酶的活性和細胞周期中的各種進程,並可以使大型的蛋白質複合物得以形成,這樣可以將參與同一生物學功能的分子結合到一起,從而提高其工作效率;而結合所誘導的蛋白構象變化對於複雜的信號傳導網絡的構建也是必不可少的。還有一些蛋白質(如膜蛋白)可以結合或者插...

    蛋白質是被研究得最多的一類生物分子,對它們的研究包括「體內」(in vivo)、「體外」(in vitro)、和「在矽之中」(in silico)。體外研究多應用於純化後的蛋白質,將它們置於可控制的環境中,以期獲得它們的功能信息;例如,酶動力學相關的研究可以揭示酶催化反應的化學機制和與不同底物分子之間的相對親和力。相反的,體內研究實驗著重於蛋白質在細胞或者整個生物中的活性作用,從而可以了解蛋白質發揮功能的場所和相應的調節機制。在矽之中研究使用的計算方法來研究蛋白質。

    蛋白質含量檢測,通常是檢測樣本裡的含氮量比例。但是,凱氏分析與杜馬斯方法,分辨不出蛋白質與三聚氰胺的差異。一份純瘦肉的雞胸肉以凱氏分析,可以測得數值約31%左右。 1. 凱氏分析(凱氏定氮法) 2. 杜馬斯方法(英語:Dumas method)(杜馬斯燃燒定氮法) 3. 近紅外光譜法

    大多數微生物和植物能夠合成所有20種標準胺基酸;動物則由於缺乏某些胺基酸合成途徑中特定胺基酸合成反應所需的關鍵酶,如從天冬氨酸生成賴氨酸、甲硫氨酸和蘇氨酸的合成反應第一步中發揮催化作用的天冬氨酸激酶,而只能合成部分胺基酸。因此,動物必須從食物中獲取這些自身無法合成的胺基酸。一個生物體所無法合成而需從食物中獲取的胺基酸被稱為必需胺基酸;而食物中缺少必需胺基酸的蛋白質,被定位為不完全蛋白質。如果環境中存在所需胺基酸,微生物能夠直接攝取這些胺基酸,而下調其自身的合成水平,從而節省了原來需要用於合成反應的能量。 動物所攝取的胺基酸來源於食物中所含的蛋白質,每公克蛋白質可供給4大卡熱量。攝入的蛋白質通過消化作用而被降解,這一過程通常包括蛋白質在消化系統的酸性環境下發生變性,變性後的蛋白質被蛋白酶水解成胺基酸或小段的肽。隨後這些降解片段就可以被吸收。部分吸收後的胺基酸被用於蛋白質的合成,其餘的則通過糖異生作用被轉化為葡萄糖或進入三羧酸循環進行代謝。蛋白質的營養作用在飢餓環境下顯得特別重要,此時機體可以利用自身的蛋白質,特別是肌肉中的蛋白質,來產生能量以維持生命活動。蛋白質/胺基酸也是食物中重要的氮源. 蛋白質進入口腔時無法被分解,進而到胃。胃蛋白酶可斷裂芳香族胺基酸或亮氨酸氨基端肽鍵,凝乳酶可將牛奶中的酪蛋白(Casein)催化成含鈣的副乾酪素(Ca paracaseinate)。到了小腸,胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶開始作用;胰蛋白酶可斷裂賴氨酸或精氨酸的羧基端肽鍵,糜蛋白酶可斷裂色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的羧基端肽鍵,羧基肽酶可斷裂肽鏈羧基端的最後一個肽鍵。人體所需蛋白質在許多食物中都含量豐富,如動物肌肉、乳製品、蛋、豆類、穀類和蕈類等。人體中蛋白質缺乏可以導致全身浮腫、皮膚乾燥病變、頭髮稀疏脫色、肌肉重量減輕、免疫力下降等。 食物中的蛋白質有時會引起過敏反應。 高蛋白飲食會加重心臟病的狀況,膽固醇問題會使其上升到不健康的水平。

    在18世紀,安東尼奧·弗朗索瓦(英語:Antoine François, comte de Fourcroy)和其他一些研究者發現蛋白質是一類獨特的生物分子,他們發現用酸處理一些分子能夠使其凝結或絮凝。當時他們注意到的例子有來自蛋清、血液、血清白蛋白、纖維素和小麥麵筋裡的蛋白質。荷蘭化學家格哈杜斯·約翰內斯·穆德(英語:Gerhardus Johannes Mulder)對一般的蛋白質進行元素分析發現幾乎所有的蛋白質都有相同的實驗式。用「蛋白質」這一名詞來描述這類分子是由穆德的合作者永斯·貝采利烏斯於1838年提出。穆德隨後鑑定出蛋白質的降解產物,並發現其中含有為胺基酸的亮氨酸,並且得到它(非常接近正確值)的分子量為131原子質量單位。 對於早期的生物化學家來說,研究蛋白質的困難在於難以純化大量的蛋白質以用於研究。因此,早期的研究工作集中於能夠容易地純化的蛋白質,如血液、蛋清、各種毒素中的蛋白質以及消化性和代謝酶(獲取自屠宰場)。1950年代後期,Armour Hot Dog公司純化了一公斤純的牛胰腺中的核糖核酸酶A(英語:Ribonuclease A),並免費提供給全世界科學家使用。目前,科學家可以從生物公司購買越來越多的各類純蛋白質。 著名化學家萊納斯·鮑林成功地預測了基於氫鍵的規則蛋白質二級結構,而這一構想最早是由威廉·阿斯特伯里於1933年提出。隨後,沃爾特·考茲曼(英語:Walter Kauzmann)在總結自己對變性的研究成果和之前凱伊·林諾斯特倫·郎(英語:Kaj Linderstrom-Lang)的研究工作的基礎上,提出了蛋白質摺疊是由疏水相互作用所介導的。1949年,弗雷德里克·桑格首次正確地測定了胰島素的胺基酸序列,並驗證了蛋白質是由胺基酸所形成的線性(不具有分叉或其他形式)多聚體。原子解析度的蛋白質結構首先在1960年代通過X射線晶體學獲得解析;到了1980年代,核磁共振也被應用於蛋白質結構的解析;近年來,冷凍電子顯微(英語:Cryo-electron microscopy)學被廣泛用於對於超大分子複合體的結構進行解析。 蛋白質這一概念最早是由瑞典化學家永斯·貝采利烏斯於1838年提出,但當時人們對於蛋白質在機體中的核心作用並不了解。1926年,詹姆斯·B·薩姆納揭示尿素酶是蛋白質,首次證明了酶是蛋白質。 第一個被測序(英語:Protei...

    (英文)蛋白質資料庫
    (英文)UniProt上的蛋白質資源
    (英文)人類蛋白質圖集
    (英文)有關於蛋白質的超連結信息 (頁面存檔備份,存於網際網路檔案館)
  7. 纖維細胞 - 维基百科,自由的百科全书

    zh.wikipedia.org/wiki/纖維細胞

    成纖維細胞是已活化的 結締組織 細胞,擁有能夠合成纖維基質的 蛋白質 (尤其是 膠原蛋白 )是它的特徵。 當組織損傷時,成纖維細胞會源自於纖維細胞,抑或源自於 血管 和腺體內的 平滑肌 細胞。

  8. 彈性蛋白 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-tw/弹性蛋白

    彈性蛋白(法語: Elastine )是一種維持結締組織 彈性的蛋白質,使體內許多組織在拉伸或收縮後,能恢復它們的形狀。 彈性蛋白也使皮膚在被戳或被擠壓後恢復到其本來形狀。彈性蛋白是脊椎動物身體的重要承載,也是儲存

  9. 基底膜 - 维基百科,自由的百科全书

    zh.wikipedia.org/wiki/基底膜
    • 組成
    • 功能
    • 疾病

    基底膜是由基底層(basal lamina)及網狀板(英语:reticular lamina)(reticular lamina)兩者所組合而成。兩者以固定纖維(英语:anchoring fibrils)(anchoring fibrils)(第七型膠原蛋白)和纖維蛋白原緊密結合。 基底層又可以再分為兩層,較清澈且較靠近上皮的稱為透明層(英语:lamina lucida)(lamina lucida),較緻密且較靠近連結組織的稱為緻密層(英语:lamina densa)(lamina densa)。緻密層由基底膜聚糖(英语:perlecan)構成,厚度約30~70奈米之間,上下有第四型膠原蛋白構成纖維(平均直徑約30奈米)所組成的網狀組織(約0.1~0.2奈米厚)加以固定。 基底膜的構造如下: 1. 上皮組織(外層) 1. 基底膜(Basement Membrane) 1.1. 基底層(Basal Lamina) 1.1.1. 透明板(Lamina Lucida) 1.1.1.1. 板素(laminin) 1.1.1.2. 插入素(integrins) 1.1.1.3. entactins 1.1.1.4. dystroglycans 1.1.2. 緻密層(Lamina Densa) 1.1.2.1. 第四型膠原蛋白(Type IV collagen):由富含硫酸乙醯肝素(英语:heparan sulfate)(heparan sulfate)的蛋白多醣(perlecan)所包覆。) 1.2. 附加蛋白:(基底層及網狀板之間) 1.2.1. 第七型膠原蛋白(Type VII collagen):固定蛋白 1.2.2. 纖維蛋白原(微纖絲) 1.3. 網狀板(Lamina Reticularis) 1.3.1. 第三型膠原蛋白(Type III collagen) 1. 結締組織(內部)

    基底膜的最基本功能是藉由基質黏著分子(英语:substrate adhesion molecules)(substrate adhesion molecules)將上皮組織固定於疏鬆結締組織之上。
    同時也扮演一項機械性的屏障,防止惡性腫瘤細胞直接侵入其他組織。初期的惡性腫瘤因為有了這層屏障而被限制於上皮組織,故將未穿越基底膜的惡性腫瘤稱為原位癌。

    部分基底膜的疾病是由於功能衰竭,可能導因於基因缺陷、受傷、免疫系統退化或其他原因。 1. Alport syndrome(英语:Alport syndrome):基底膜的膠原纖維基因缺陷會造成。 2. 古德帕斯徹氏症候群(Goodpasture's syndrome) 3. 表皮溶解水皰症(epidermolysis bullosa):許多基底膜功能異常疾病的統稱,臺灣俗稱「泡泡龍」。

    • membrana basalis
    • D001485
  10. 角蛋白 - 維基百科,自由的百科全書

    zh.wikipedia.org/zh-hk/角蛋白

    角蛋白(英語: Keratin )是纖維結構蛋白家族之一。 它是構成頭髮、角、爪、蹄和人體皮膚外層的關鍵結構材料。 角蛋白也是保護上皮組織細胞免受損傷或壓力的蛋白質。 角蛋白極不溶於水和有機溶劑。

  11. 其他人也搜尋了
  1. 膠原蛋白 相關
    廣告